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manbet手机版为他们说明酶机制的三磷酸腺苷(ATP)的合成

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manbet手机版教授manbet手机版延斯·c·Skoumanbet手机版丹麦奥尔胡斯大学

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manbet手机版这三位获奖者对酶进行了开创性工作,参与转换的“高能”复合三磷酸腺苷(ATP)。

manbet手机版保罗·d·波伊尔manbet手机版和manbet手机版约翰·e·沃克manbet手机版获得奖的一半他们的工作如何ATP合酶催化作用的酶ATP的形成。manbet手机版波伊尔和他的同事提出了生化数据的基础上,ATP是如何形成机制从二磷酸腺苷(ADP)和无机磷酸盐。manbet手机版沃克和他的同事已经建立了酶的结构和波伊尔提出的验证机制。

manbet手机版延斯·c·Skoumanbet手机版收到他的一半奖酶的发现钠,potassium-stimulated腺苷三磷酸酶(Na^{manbet手机版+}manbet手机版K^{manbet手机版+}manbet手机版腺苷三磷酸酶)。manbet手机版这种酶保持钠离子和钾离子的平衡在活细胞。

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manbet手机版ATP -宇宙能量载体的活细胞

manbet手机版1929年德国化学家卡尔·罗曼发现ATP。manbet手机版其结构是阐明几年后,1948年苏格兰1957年诺贝尔奖得主亚历山大·托德合成ATP化学。manbet手机版一个重要的角色是由1953年诺贝尔奖得主在医学李普曼在1939 - 41年表明,ATP是宇宙的化学能量的载体细胞创造了表达“能源丰富的磷酸盐债券”。

manbet手机版ATP作为能量的载体在所有生物体从细菌和真菌植物和动物,包括人类。manbet手机版ATP捕捉燃烧释放的化学能的营养和转移反应需要能量,如电池组件的建立,肌肉收缩,神经信息的传播和许多其他功能。manbet手机版ATP被称为细胞的能量货币。

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manbet手机版ATP合酶-一个特殊的分子机器
manbet手机版在1950年代和1940年代是澄清的大部分ATP形成细胞呼吸的线粒体和叶绿体的光合作用植物。manbet手机版1960年,美国科学家Efraim使人痛苦的和同事孤立,从线粒体酶“F_{manbet手机版o}manbet手机版F_{manbet手机版1}manbet手机版ATP酶”,我们现在所称的ATP合酶。manbet手机版这种酶可以分为F_{manbet手机版1}manbet手机版部分包含催化中心和F_{manbet手机版o}manbet手机版部分耦合F_{manbet手机版1}manbet手机版部分膜。manbet手机版相同的酶存在于叶绿体和细菌。manbet手机版1961年彼得·米切尔的化学渗透假说的假说提出了所谓的他在1978年获得了诺贝尔奖。狗万世界杯manbet手机版他表明,细胞呼吸导致氢离子浓度差(pH)线粒体内外膜,这一连串的氢离子ATP的形成。manbet手机版这同样适用于叶绿体膜。manbet手机版ATP合酶的耦合通过F氢离子运输发生_{manbet手机版o}manbet手机版部分。

manbet手机版保罗·d·波伊尔manbet手机版ATP形成的开始了他的研究在1950年代早期,仍是高度活跃的科学家。manbet手机版他的主要兴趣是发现通过同位素技术ATP合酶的功能,尤其是它如何如何使用能量来创造新的ATP。manbet手机版他的作品被加冕不同寻常的成功在过去的几年里。manbet手机版ATP合酶对酶模式函数,它是不寻常的,这需要时间和大量的研究来建立。manbet手机版约翰·e·沃克manbet手机版他第一次在ATP合酶的研究1980年代的开始。manbet手机版他的起点是一个详细的化学和结构的知识一种酶需要详细了解功能。manbet手机版因此他决定组成蛋白质的氨基酸序列的单位。manbet手机版在1990年代,他与晶体学家们澄清ATP合酶的三维结构。manbet手机版到目前为止,酶的结构的F_{manbet手机版1}manbet手机版建立了一部分。manbet手机版沃克的作品补充波伊尔在一种独特的方式和基于这种结构的进一步的研究证明波伊尔提出的机理的正确性。

manbet手机版图1所示。manbet手机版简化的ATP syntase Fo部分通过氢离子(H +)流位于膜。manbet手机版综合了ATP的F1部分是外膜。manbet手机版当氢离子流过膜通过阀瓣Fo c子单元的一部分,阀瓣被迫扭曲。manbet手机版γ亚基在F1的部分是连接到阀瓣,因此旋转。manbet手机版三α和β亚基在F1的部分不能旋转,然而。manbet手机版他们被困在一个固定的位置由b亚基。manbet手机版这反过来固定在膜。manbet手机版因此γ亚基旋转气缸内形成的六个α和β亚基。manbet手机版由于γ亚基是不对称的,迫使β亚基进行结构性调整。 This leads to the beta subunits binding ATP and ADP with differing strengths (see Figure 2).

manbet手机版如前所述,ATP合酶(图1)由一个膜结合的部分,F_{manbet手机版o}manbet手机版传输的氢离子,和一个突出的部分(F_{manbet手机版1}manbet手机版从膜),可以发布。manbet手机版(术语的历史,F_{manbet手机版1}manbet手机版代表因子1和F_{manbet手机版o}manbet手机版oligomycin-sensitive因素)。manbet手机版每个F_{manbet手机版o}manbet手机版部分包括三种类型的子单元在不同的数字,蛋白a(1),(2)和c (9 - 12)。manbet手机版F_{manbet手机版1}manbet手机版部分由五个单元,α,β,γ、δ、ε。manbet手机版虽然有三个α和β,只有一个单位的每一个人。manbet手机版它已被证明是在ATP的合成β单位发生。manbet手机版氨基酸序列的分析,沃克和同事做了1980年代初显示单元γ,δε是不对称的,一个特性的重要性了解ATP合酶的功能。

manbet手机版最详细的ATP合酶的研究关注F_{manbet手机版1}manbet手机版和它的功能。manbet手机版波伊尔和同事澄清酶功能在一个特定的方式。manbet手机版他们发现,而不是视图通常举行,这一步需要能源不是从ADP和ATP的合成无机磷酸,但是能量需要绑定ADP和磷酸盐释放ATP酶和。manbet手机版不过一个能量盈余是存储在ATP。manbet手机版在这方面ATP合酶不同于大多数的酶,自发地绑定和释放基质和产品,但整个催化反应需要能量。manbet手机版进一步观察,尽管F的不对称特征_{manbet手机版1}manbet手机版只有一条路可走,酶反应。manbet手机版但怎能三个β亚基函数以同样的方式,如果他们有不同的耦合单元γ、δ、ε?manbet手机版波伊尔找到这个问题的答案通过澄清,γδ、ε旋转的圆筒形成交替α和β亚基。manbet手机版β这个旋转引发的结构性变化导致粘结能力的差异在周期性的过程(见图2)。这种机制被称为波伊尔的“约束力的变化机制”。manbet手机版波伊尔还提出,这个旋转是由上述氢离子通过细胞膜。

manbet手机版图2。manbet手机版波伊尔的“约束力的变化机制”的图片显示了缸交替α和β亚基在ATP合成的四个不同阶段。manbet手机版引起变化的不对称γ亚基β亚基的结构可以看到的中心。manbet手机版结构称为开放betaO(浅灰色行业),松betaL(灰色行业)和紧betaT(黑部门)。manbet手机版在舞台上我们看到一个绑定到betaT already-fully-formed ATP分子。manbet手机版在步骤阶段B betaL结合ADP和无机磷酸盐(π)。manbet手机版在下一阶段,C,我们看到γ亚基扭曲由于氢离子的流动(见图1),这带来了三个β亚基的结构的变化。manbet手机版紧密的β亚基现在变得开放和ATP分子被释放。manbet手机版宽松的β亚基变紧,开放就松了。manbet手机版在最后阶段的化学反应发生在磷酸离子ATP和ADP的分子反应形成新的分子。 We are back at the first stage.

manbet手机版波伊尔称ATP合酶分子机器。manbet手机版也许相比,水力驱动锤铸造硬币。manbet手机版F_{manbet手机版o}manbet手机版部分是轮子,质子流瀑布和F的结构性变化_{manbet手机版1}manbet手机版导致ATP货币被三个硬币铸造为每个车轮。

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manbet手机版教授manbet手机版保罗·d·波伊尔manbet手机版1918年出生于美国犹他州普罗沃的。manbet手机版生物化学博士学位1943年,威斯康辛大学麦迪逊,美国。manbet手机版从1963年到1989年他是化学和生物化学的化学教授,加州大学洛杉矶分校(UCLA),从1965年到1983年的分子生物学研究所,加州大学洛杉矶分校。manbet手机版自1990年起,他一直担任名誉教授在化学和生物化学部门,加州大学洛杉矶分校。manbet手机版波伊尔一直是自1970年以来,国家科学院的成员。manbet手机版他收到了斯德哥尔摩大学荣誉博士学位在1974年和1989年,他被授予玫瑰奖的美国社会,生物化学和分子生物学。

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