manbet手机版Bmanbet手机版他于1937年获得斯沃斯莫尔学院文学学士学位，1939年获得宾夕法尼亚大学有机化学硕士学位。manbet手机版1939年至1940年，他在哥本哈根的嘉士伯实验室担任访问研究员。manbet手机版1943年，他获得了哈佛医学院生物化学博士学位，并在哈佛医学院度过了接下来的七年。manbet手机版先是担任讲师，然后是生物化学助理教授。manbet手机版在此期间，他花了一年时间(1947-48)作为美国癌症协会的高级研究员，与诺贝尔医学研究所的Hugo定理博士一起工作。manbet手机版Anfinsen博士于1950年离开哈佛大学，成为美国国立卫生研究院国家心脏研究所细胞生理学和代谢实验室主任。manbet手机版1962年至1963年，他再次在哈佛医学院担任生物化学教授，然后回到美国国立卫生研究院担任目前的职位。

manbet手机版在Anfinsen的早期工作中，他和Steinberg研究了新合成蛋白质的非均匀标记——这项技术后来允许Dintzis, Canfield和其他人确定蛋白质是从氨基末端和顺序合成的manbet手机版在活的有机体内manbet手机版，并计算氨基酸聚合的速率。

manbet手机版在20世纪50年代中期，安芬森开始专注于酶的结构和功能之间的关系问题。manbet手机版在与Sela和White研究核糖核酸酶的基础上，他提出决定蛋白质三级结构的信息存在于其氨基酸序列的化学性质中。manbet手机版对几种蛋白质可逆变性的研究从实验上验证了这一建议。manbet手机版结果表明，许多蛋白质在二硫键断裂和三级结构破坏后，都能自发地还原到原来的形态。manbet手机版这项工作使人们普遍接受了“热力学假说”。manbet手机版再生速度和程度的研究manbet手机版在体外manbet手机版导致了一种微粒体酶的发现，这种酶可以催化巯基-二硫化物的交换，从而加速，manbet手机版在体外manbet手机版即含有二硫键的变性蛋白质的再折叠。manbet手机版在这种酶存在的情况下，其复性速率接近足以解释蛋白质生物合成过程中新完成的多肽链的折叠。manbet手机版这些发现为蛋白质的有机合成研究提供了重要的动力，因为它们证明，在生理环境条件下，天然结构的实现完全取决于氨基酸的正确顺序聚合。

manbet手机版除了他的研究活动，Anfinsen博士是manbet手机版蛋白质化学研究进展manbet手机版的编委会成员manbet手机版生物化学杂志manbet手机版并在1959年出版了《进化的分子基础》一书。manbet手机版他活跃于以色列Rehovot的Weizmann科学研究所的董事会成员，并被选为1971-72学年的美国生物化学家协会主席。manbet手机版他的荣誉包括:1954年获得洛克菲勒基金会公共服务奖，1958年获得古根海姆奖学金，1963年入选美国国家科学院，1964年入选丹麦皇家科学院，以及斯沃斯莫尔学院(1965年)、乔治敦大学(1967年)和纽约医学院(1969年)的荣誉理学博士学位。

manbet手机版近年来，Anfinsen主要致力于一种细胞外核酸酶的综合研究manbet手机版金黄色葡萄球菌manbet手机版．manbet手机版他和他的同事们已经确定了其149个氨基酸的序列，并描述了其基本的酶学、物理和免疫特性。manbet手机版他们使用了广泛的光谱和化学技术，包括亲和标记和交联的新方法，来描述活性位点上氨基酸的身份和关系。manbet手机版安芬森博士与麻省理工学院F.A. Cotton教授领导的结晶学小组密切合作，以高分辨率确定了核酸酶的三维结构。

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manbet手机版附录,2003年1月

manbet手机版(由Libby Anfinsen提供)

manbet手机版克里斯蒂安·安芬森于1995年5月14日去世。